蛋白質(zhì)是構(gòu)成細胞的基礎(chǔ)有機物，也是生命活動的主要承擔者。正是由于擔當著這一神圣的使命，使其成為了科學家在新藥研發(fā)時新的關(guān)注點。尤其是細胞膜上那些掌管著分子能否進入細胞“生殺大權(quán)”的蛋白質(zhì)，其復雜而神秘的作用機制不斷激發(fā)著科學家的探究欲望。
在之前的研究中，科學家們研發(fā)了幾種不同的蛋白質(zhì)成像方法，但沒有一種方法能夠完全解決在自然環(huán)境中對單個膜蛋白研究的難題。然而，在近日一項發(fā)表在《Small》雜志上的研究帶來了新的突破，查爾姆斯理工大學化學和化學工程系的Martin Andersson教授及其團隊現(xiàn)已成功地使用原子探針斷層掃描（Atom Probe Tomography）技術(shù)完成對膜蛋白的成像和研究。
盡管該技術(shù)已經(jīng)存在多年，但之前一直僅僅應用在研究金屬或其他硬質(zhì)材料中，并未涉及到生物學領(lǐng)域。Martin Andersson教授對于這一發(fā)現(xiàn)也解釋到：“這是一次偶然的啟發(fā)。當我們在研究骨骼和移植體之間的接觸表面時發(fā)現(xiàn)使用這種技術(shù)可以有效區(qū)分骨骼中的有機物質(zhì)，這給了我們進一步探究的動力。”
要想清楚地研究單個膜蛋白的成像，完整地提取蛋白質(zhì)成為了關(guān)鍵。
研究人員們選擇將體內(nèi)的蛋白質(zhì)封裝到僅僅約50納米（一納米等于百萬分之一毫米），壁厚的玻璃膠囊中，取出之后用電場切斷玻璃膠囊的最外層，將蛋白質(zhì)按原子順序逐個釋放。最終，在計算機上以3D的形式完整還原蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)，并對現(xiàn)有蛋白質(zhì)三維模型的補充和完善，為今后科研人員的研究準確性和可靠性提供重要的工具。
這一突破性研究不僅實現(xiàn)了膜蛋白的完整成像，也帶來蛋白質(zhì)模擬三維結(jié)構(gòu)的更新，更揭示了蛋白質(zhì)在原子層面的化學成分，為建立藥物分子與不同同位素結(jié)合的試驗提供了研究的價值，更為新藥的加速試驗和生產(chǎn)提供助力。
但這一研究方法也存在時代的局限性。Martin Andersson研究小組的研究員Gustav Sundell說到：“通過原子探針斷層掃描技術(shù)這一方法，我們目前只能對大約1%的膜蛋白進行成功的結(jié)構(gòu)分析，而對所有的蛋白質(zhì)進行完整性研究仍是不可能完成的任務。”
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